2,3 difosfoglicerynian (2,3 DPG) to związek pochodzący z produktu pośredniego glikolizy; jest szczególnie skoncentrowany na poziomie erytrocytów, ponieważ czerwone krwinki - pozbawione mitochondriów - wykorzystują do pozyskiwania energii beztlenowy metabolizm kwasu mlekowego (fermentacja homolaktyczna glukozy).
Przewlekła hipoksja, czyli długi okres niedotlenienia, powoduje wzrost syntezy 2,3 difosfoglicerynianów w krwinkach czerwonych, stan ten jest charakterystyczny dla pobytu na dużej wysokości, niewydolności krążeniowo-oddechowej i anemii. Nic dziwnego, że wzrost tej substancji wewnątrz czerwonych krwinek zmniejsza powinowactwo do tlenu zawartej w nich hemoglobiny, co w konsekwencji łatwiej uwalnia tlen do tkanek.W praktyce, jak pokazano na rysunku, krzywa dysocjacji hemoglobiny przesuwa się do Prawidłowy.
Hemoglobina jest białkiem tetramerycznym, które składa się z czterech podjednostek, dwóch alfa i dwóch beta, z których każda składa się z części białkowej (globiny) i hemu (grupy prostetycznej, która wiąże tlen). 2,3-difosfoglicerynian przyłącza się do łańcuchów beta, zagęszczając je i zmniejszając powinowactwo hemoglobiny do tlenu.
Wiązanie 2,3 DPG z hemoglobiną zachodzi, gdy jest ona w postaci odtlenionej, podczas gdy jest rozpuszczana w płucach przez wiązanie hemoglobiny z tlenem.W rzeczywistości, gdy hemoglobina dociera do tkanek, łańcuchy β są pierwszymi, którzy uwalniają tlen, a ta utrata obejmuje wypieranie monomerów z centrum.Gdy tylko wewnętrzna hydrofilowa wnęka się otworzy, DPG wchodzi i wiąże się z tetramerem, tworząc wiązania heteropolarne między jego ujemnie naładowanymi grupami a lizyną i histydyną reszty łańcuchów Beta, naładowane dodatnio Stabilizowana struktura może również uwalniać tlen z dwóch łańcuchów α. Jednak w płucach zachodzi proces odwrotny; przy wysokim ciśnieniu tlenu łańcuchy α są pierwszymi, które go wiążą, a DPG jest „ściskany” i wydalany z tetrameru, umożliwiając łatwiejsze wiązanie łańcucha tlenu-β.
Bisfosfoglicerynian 2,3 nie może wiązać się z hemoglobiną płodową, ponieważ cząsteczka ta jest pozbawiona łańcuchów B, z którymi wiąże się 2,3 DPG. Wyjaśnia to większe powinowactwo do tlenu hemoglobiny płodowej niż hemoglobiny matki, charakterystycznej, która umożliwia krwi płodowej wydobyć tlen z krwi matki.